Наука и технологии России
Рубрикатор
22.08.13 | Информнаука: Биотехнологии Шабельский Алексей

Российские учёные открыли структуру белка, улавливающего свет

Как устроен и работает светопоглощающий белок бактерий – протеородопсин, впервые удалось прояснить группе учёных из России, Германии и Франции. Благодаря полученным знаниям можно создать новые инструменты контроля за нервными клетками живых организмов.

Известно, что жизнь на Земле возможна в конечном итоге за счёт поглощения и преобразования солнечной энергии, и поэтому учёные всегда стремились понять в деталях, как эта энергия улавливается и перерабатывается в другие полезные типы энергии.

У животных реагируют на световое излучение молекулы родопсина, которые находятся в зрительных пигментах. По сути, зрение без них невозможно. У растений также есть светопоглощающие молекулы, они относятся к группе хлорофиллов и необходимы для фотосинтеза. В 70-х годах прошлого века были обнаружены галофильные археи Halobacterium salinarum, способные превращать энергию Солнца в химическую. Они наделены специальным пигментом – бактериородопсином, по структуре очень похожим на родопсин животных. И только в 2000 году был открыт способ преобразования световой энергии посредством протеородопсинов морских и океанических бактерий. Однако структура этих мембранных белков оставалась неизвестной, а значит, невозможно было понять, как работает их механизм преобразования.

В России начало исследованию бактериородопсина было положено в работах Ю.А. Овчинникова и В.П. Скулачёва в 70-х годах XX века. В настоящее время большой проект по этой теме ведёт группа исследователей из Института биоорганической химии (ИБХ) РАН и Московского физико-технического института в составе международного коллектива, в котором помимо названных организаций участвует Юлихский исследовательский центр (Германия) и Институт структурной биологии в Гренобле (Франция). Руководит научными изысканиями профессор Валентин Горделий, который когда-то работал в Дубне, а сейчас в Юлихе и Гренобле.

Лаборатория_ИБХ_РАН Лаборатория ИБХ РАН, где был клонирован и экспрессирован ген ESR, кодирующий протеородопсин бактерии Exiguobacterium sibiricum

«Мы использовали образцы ДНК, которые наши коллеги из лаборатории криологии почв Института физико-химических и биологических проблем почвоведения (ИФХБПП) РАН, в Пущино выделили из грунта вечной мерзлоты в Якутии возрастом более 3 миллионов лет, – комментирует STRF.ru старший научный сотрудник лаборатории инженерии белка ИБХ РАН Лада Петровская. – Но от бурения до установления структуры родопсина путь был неблизкий. Учёные Центра микробной экологии в Мичиганском университете расшифровали последовательности геномов нескольких бактерий, выделенных из вечной мерзлоты. В ИБХ РАН был клонирован и экспрессирован ген ESR, кодирующий протеородопсин бактерии Exiguobacterium sibiricum».

На сегодняшний день главный результат международный группы – определение пространственной структуры одного из членов семейства протеородопсинов – светопоглощающего белка бактерии Exiguobacterium sibiricum.

Протеородопсин_Exiguobacterium_sibiricum
В пробирке – очищенный протеородопсин Exiguobacterium sibiricum

«Предположение о существовании данного родопсина строилось лишь на данных о последовательности генома бактерии, – рассказывает один из соавторов исследования, сотрудник лаборатории биомолекулярной ЯМР-спектроскопии ИБХ РАН Павел Кузьмичёв. – Интересующий нас ген был экспрессирован в клетках кишечной палочки (пожалуй, в самом удобном микроорганизме для генно-инженерных работ), и действительно, бактерии начали нарабатывать протеородопсин».

Сейчас исследователи заняты изучением фотоцикла протеородопсина. Эта работа проводится при участии группы учёных из Калифорнийского университета в Ирвайне под руководством профессора Я. Лани. В своём рабочем режиме белок претерпевает ряд переходных состояний, поэтому для детального понимания механизма транспорта протонов также важно изучить пространственную структуру каждого из этих состояний и понять, какие изменения происходят в структуре белка, какие движения необходимы для его нормальной работы, какие аминокислотные остатки непосредственно участвуют в переносе протона. Эта задача лежит на пересечении молекулярной биологии, видимой и инфракрасной спектроскопии, рентгеноструктурного анализа и других научных методов.

«Какова польза от её решения?» – спросите вы. Учёные, погружённые в фундаментальные исследования молекулярных структур, никогда определённо не скажут, к чему могут привести полученные ими результаты и когда наступит время для их практического применения. Пока можно вести речь лишь о потенциальном воплощении новых знаний, например путём направленного изменения свойств белка посредством мутаций, чтобы придать ему новые свойства. Мутантные варианты протеородопсина могут найти применение в оптогенетике – относительно новой области, сочетающей оптические и генетические методы исследования нейронных связей в естественных условиях, без влияния на функционирование нейросети. Точность метода, который используется при этом, настолько высока, что позволяет управлять отдельными нейронами.

Источник информации:

I. Gushchin, P. Chervakov, P. Kuzmichev et cet., Structural insights into the proton pumping by unusual proteorhodopsin from nonmarine bacteria. PNAS. 19.07.2013.

Другие материалы

Открыт главный белок старения
Российские учёные выяснили, как на самом деле начинает синтезироваться белок в живой клетке
Обнаружены останки древних лазающих и землеройных «крысобелок»
Найден общий для человека и мыши белок, отвечающий за память
Найден белок, отвечающий за «внутренние часы»